Catenina beta

La β-catenina es miembro de la familia de las cateninas, se localiza en el citoplasma y núcleo de la célula. Participa en la formación de uniones adherentes de epitelios de mamíferos, ayudando a anclar las cadherinas al citoesqueleto de actina. También es un componente importante en la regulación transcripcional, en particular durante el desarrollo del embrión. Estructuralmente esta proteína está formada por tres dominios, el amino terminal, central y carboxilo terminal. Su dominio central se caracteriza por estar formado por doce repeticiones armadillo, las cuales corresponden a las secuencias de aminoácidos necesarias para la unión de la β-catenina con la cadherina. Su extremo amino terminal contiene los sitios de unión para la catenina α y los sitios de fosforilación por parte de la glucógeno sintasa cinasa-3 (GSK3). Cuando la β-catenina no se asocia a cadherinas es rápidamente degradada en el citoplasma, esto se da gracias a un gran complejo proteico de degradación que se une a β-catenina y la mantiene fuera del núcleo facilitando su degradación. Dicho complejo contiene al menos otras cuatro proteínas: una serina/treonina cinasa denominada caseína cinasa 1 (CK1α) que fosforila la β-catenina en una serina, marcándola para su posterior fosforilación por la GSK-3β. Esta fosforilación final marca la proteína para su ubiquitinación por la E3 ubiquitina ligasa β-TrCP y rápida degradación en las proteasomas. El complejo también cuenta con dos proteínas de armazón, la axina y coli poliposis adenomatosa (APC), que mantienen unido el complejo proteico.