Proteasoma

El proteasoma o proteosoma es un complejo proteico grande presente en todas las células eucariotas y arqueas, así como en algunas bacterias, que se encarga de realizar la degradación de proteínas (denominada proteólisis) no necesarias o dañadas. En las células eucariotas los proteosomas suelen encontrarse en el citoplasma.​ Los proteosomas representan un importante mecanismo por el cual las células controlan la concentración de determinadas proteínas mediante la degradación de las mismas.​ Las proteínas al ser degradadas son marcadas por una pequeña proteína llamada ubicuitina. Una vez que una de estas moléculas de ubicuitina se ha unido a una proteína a eliminar, por medio de la enzima ubicuitina ligasa, se empiezan a agregar más proteínas de ubicuitina, dando como resultado la formación de una cadena poliubicuitínica que le permite al proteasoma identificar y degradar la proteína.​ Estructuralmente, un proteasoma es un complejo con forma de barril que contiene un "núcleo" compuesto de cuatro anillos apilados alrededor de un poro central. Cada uno de estos anillos está compuesto por siete proteínas individuales. Los dos anillos internos contienen subunidades proteicas β, conformando los sitios activos de las proteasas. Estos sitios se encuentran en las caras internas de los anillos, de manera que la proteína a ser degradada tenga que entrar a través del poro antes de ser procesada. Los dos anillos exteriores contienen subunidades α, cuya función es mantener una "puerta" por la cual las proteínas puedan entrar al barril. Las subunidades α son controladas por regiones reguladoras, a veces llamadas "pestañas", que reconocen los compuestos poliubicuitínicos en los sustratos de las proteínas e inician el proceso de degradación. El proceso de ubicuitinación más el proceso de degradación proteosómica recibe el nombre de sistema ubicuitino-proteosómico. La degradación proteosómica es un mecanismo esencial en varios procesos celulares, incluyendo el ciclo celular, la regulación de...